Федеральное государственное бюджетное учреждение науки

ИНСТИТУТ БИОЛОГИИ РАЗВИТИЯ им. Н.К. Кольцова РАН
Koltzov Institute of Developmental Biology of Russian Academy of Sciences

Лаборатория БИОХИМИИ ПРОЦЕССОВ ОНТОГЕНЕЗА

Основные публикации

  • Zbarsky I.B. Biochemical properties of the tumour cells. Progress in Modern Biology, 1961, vol. 52, pp. 164-178. [Russ.].
  • Zbarsky I.B., Yermolaeva L.P. and Khrushchov N.G. Characteristics of base composition of the nucleolar-associated chromatin. Proc. of the USSR Academy of Sciences, 1964, vol. 157, pp. 175-177. [Russ.].
  • Zbarsky I.B., Perevoshchikova K.A. and Delektorskaya L.N. Isolation of animal cell nuclear envelopes Proc. of the USSR Academy of Sciences, 1967, vol. 177, pp. 445-447. [Russ.].
  • Zbarsky I.B., Dmitrieva N.P. and Yermolaeva L.P. On the structure of Tumour Cell Nuclei. Exp. Cell Res., 1968, vol. 27, pp. 573-576.
  • Zbarsky I.B. Structure and function of the nuclear envelope. Progress in Modern Biology, 1969, vol. 67, pp. 323-331. [Russ.].
  • Zbarsky I.B., Perevoshchikova K.A., Delektorskaya L.N. and Delektorsky V. V. Isolation and Biochemical Characterization of the Nuclear Envelope. Nature, 1969, vol. 221, pp. 257-259.
  • Zbarsky I.B. Nuclear Envelope Isolation. In "Methods in Cell Physiology". Acad. Press, New York, 1972, vol. 5, pp. 167-198.
  • Zbarsky I.B. Nuclear Envelope. In " Structure and Function of Biological Membranes". "Nauka", Moscow, 1975, pp.26-44. [Russ.].
  • Zbarsky I.B. An Enzyme Profile of the Nuclear Envelope. Intern. Review of Cytology, 1978, vol. 54, pp. 295-360.
  • Zbarsky I.B. Characterization of the Nuclear Matrix of Rat Liver and Hepatoma 27. In "Macromolecules in the Functioning Cell", Plenum Press, New York, 1979, pp.15-29.
  • Zbarsky I.B. Nuclear Matrix and its Characteristics in Normal and Tumour Cells. In "Problems of Developmental Biology", "MIR" Publ., Moscow, 1981, pp. 7-45.
  • Kuzmina S.N., Buldyaeva T. V., Troitskaya L.P., Zbarsky I.B. Characterization and Fractionation of Rat Liver Nuclear Matrix. Eur. J. Cell Biol., 1981, vol. 25, pp. 225-232.
  • Zbarsky I.B., Peskin A. V. and Koen Ya.M. Some Features of Nucleo-Cytoplasmic RNA Transport from Isolated Nuclei. Molec. Biol. Rep., 1981, vol. 7, pp. 26-30.
  • Engelhardt P., Plagens U., Zbarsky I.B. and Filatova L.S. Granules 25-30 nm in Diameter - a Basic Constituent of the Nuclear Matrix, Chromosome Scaffold and Nuclear Envelope. Proc Natl. Acad. Sci. USA, 1982, vol. 78, pp. 6937-6940.
  • Luchnik A.N. Eukaryote chromosome structure: foundation of the bineme model. J. Theor. Biol., 1982, 99, 135-157.
  • Mikhailov V.S., Gulyamov D.B. Changes in DNA polymerase alpha, beta, gamma activities during early development of the teleost fish Misgurnus fossilis (loach). Eur. J. Biochem., 1983, 135, 303-306.
  • Peskin A. V., Zbarsky I.B. Qualitative and Quantitative Characteristics of Enzyme Generation of Superoxide Radicals by Tumour Intracellular Membrabes. Herald of the USSR Academy of Medical Sciences, 1984, No. 8, pp. 32-35. [Russ.].
  • Mikhailov V.S., Ataeva J.O., Marlyev K.A., Kullyev P.K. Changes in DNA polymerase activities in pupae of the silkworm Bombyx mori after infection with nuclear polyhedrosis virus. J. Gen. Virol., 1986, 67, 175-179.
  • Mikhailov V.S., Marlyev K.A., Ataeva J.O., Kullyev P.K., Atrazhev A.M. Characterization of 3'-5' exonuclease associated with DNA polymerase of silkworm nuclear polyhedros virus. Nucl. Acids Res., 1986, 14, 3841-3857.
  • Збарский И. Б. Организация клеточного ядра. - М.: Медицина, 1988.
  • Mikhailov V.S., Ataeva J.O., Marlyev K.A., Atrazhev A.M. Selective inhibition of 3’-5’ exonuclease activity of Escherichia coli DNA polymerase l by fluoride ion. Molecularnaya Biologiya (Moscow), 1989, 23(1), 306-314.
  • Georgiev, G.P., Vassetzky, Y.S., Luchnick, A.N., Chernokhvostov, V. V., Razin S. V. Nuclear skeleton, DNA domains and control of replication and transcription. Eur. J. Biochem. 1991, 200:613-624.
  • Mikhailov V.S., Ataeva J.O., Voronova S.N., Bronstein I.B. Synthesis on double-stranded circular DNA catalyzed by complex of DNA polymerase alpha-primase from silkworm cells. Molecularnaya Biologiya (Moscow), 1991, 25(2), 531-540.
  • Збарский И. Б., Кузьмина С.Н. Скелетные структуры клеточного ядра. - М.: Наука, 1991.
  • Zemskov E.A., Abramova E.B., Mikhailov V.S. Virus-induced phosphoproteins in silkworm pupae infected with nuclear polyhedrosis virus. Biokhimiya (Moscow), 1991, 56(12), 2207-2217.
  • Zemskov E.A., Abramova E.B., Mikhailov V.S. Induction of virus-specific protein kinase in silkworm Bombix mori after infection with nuclear polyhedrosis virus. // Dokl. Akad. Nauk (Moscow), 1991, 321(6), 1277-1281.
  • Zemskov E.A., Voronova S.N., Bazarnova T.M., Abramova E.B., Filatova L.S., Buldyaeva T. V., Kullyev P.K., Mikhailov V.S. Protein synthesis in silkworm pupae infected with the nuclear polyhedrosis virus. // Biokhimiya (Moscow), 1991, 56(9), 1620-1631.
  • Mikhailov V.S., Zemskov E.A., Abramova E.B. Protein synthesis in pupae of the silkworm Bombyx mori after infection with nuclear polyhedrosis virus: resistance to viral infection acquired during pupal period. // J. Gen. Virol., 1992, 73(12), 3195-3202.
  • Podust V., Mikhailov V.S., Georgaki A., Hubscher U. DNA polymerase delta and epsilon holoenzymes from calf thymus. Chromosoma, 1992, 102, 133-141.
  • Sharova N.P., Eliseeva E. D., and Mikhailov V.S. Changes in the activity of two forms of DNA polymerase alpha during embryogenesis of the teleost fish Misgurnus fossilis L. // Biochemistry (Moscow), 1992, 57(6), 644-649
  • Zemskov E.A., Abramova E.B., Mikhailov V.S. Induction of a novel protein kinase in pupae of the silkworm Bombyx mori after infection with nuclear polyhedrosis virus. // J. Gen. Virol., 1992, 73(12), 3231-3234.
  • Filatova L.S., Zbarsky I.B. Immunochemical Identification of Some High Molecular Weight Proteins in Tumour Cell Nuclear Matrix. // Bulletin of Exp. Biol. Med., 1993, vol. 116, No. 10, pp. 418-420. [Russ.].
  • Sharova N.P., Eliseeva E. D., and Mikhailov V.S. Interrelationship between two forms of DNA polymerase alpha from eggs of the teleost fish Misgurnus fossilis L. (Loach). Biochemistry (Moscow), 1993, 58(12), 1453-1462
  • Akopov S.B., Bazrnova T.M., Zemskov E.A., Abramova E.B., Mikhailov V.S. Induction of virus-specific proteins in cultured silkworm cells BmN after infection with nuclear polyhedrosis virus. // Biokhimiya (Moscow), 1994, 59(1), 23-30.
  • Peskin A. V., Stolyarov S. D. Estimation of oxidative stress for environmental assessment. // Izvestiya Akad. Nauk (Moscow), 1994, 21(4), 588-595.
  • Luchnik A.N., Slesinger M., Vetrova L.N. Experimental evidence for the binemic structure of human chromosomes. // Biochem. Molec. Biol. Int., 1995, 36(4), 723-732.
  • Sharova N.P. and Mikhailov V.S. DNA polymerase alpha in early development of the teleost fish Misgurnus fossilis L. (Loach). Biochemistry (Moscow), 1995, 60(9), 1125-1131
  • Luchnik A.N., Slesinger M., Vetrova L.N. Experimental evidence in favour of the binemic structure of human chromosome. // Radiat. Biol., Radiat. Ecol. (Moscow), 1996, 36(6), 798-804.
  • Mikhailov V.S., Bogenhagen D.F. Effects of Xenopus laevis mitochondrial single-stranded DNA-binding protein on primer-template binding and 3'-5' exonuclease activity of DNA polymerase gamma. // J. Biol. Chem., 1996, 271(31), 18939-18946.
  • Mikhailov V.S., Bogenhagen D.F. Termination within oligo(dT) tracts in template DNA by DNA polymerase gamma occurs with formation of a triplex structure and is relieved by mitochondrial single-stranded DNA-binding protein.// J. Biol. Chem., 1996, 271(48), 30774-30780.
  • Peskin A. V., Stolyarov S. D. Comparison of Cu, Zn-superoxide dismutases of clawed frogs Xenopus. // Biokhimiya (Moscow), 1997, 62(7), 905-907.
  • Zemskov E.A., Abramova E.B. Effect of “Decreasing of sensitivity” to heparin of casein kinase ll type (CK ll) in early development of loach Misgurnus fossilis L. // Germ cells and early development, 1997, 235-236.
  • Bazarnova T.M., Buldyaeva T. V., Filatova L.S., Akopov S.B., Zbarsky I.B. Phosphorylation and Biosynthesis of High Molecular Weight Phosphoproteins of Tumour Nuclear Matrix. Cell Research, 1998, vol.8, pp. 195-207.
  • Mikhailov V.S., Mikhailova A.L., Iwanaga M., Gomi S., Maeda S. Bombyx mori nucleopolyhedrovirus encodes a DNA-binding protein capable of destabilizing duplex DNA. // J. Virol., 1998, 72(4), 3107-3116.
  • Zemskov E.A., Abramova E.B., Klyachko O.S., Ozernyuk N. D., Mikhailov V.S. Casein kinase activity during early development of loach (Misgurnus fossilis L.). // Izvestiya Akad. Nauk (Moscow), 1998, ? 2, 230-234.
  • Mikhailov V.S. Eukaryotic DNA polymerases. Molecularnaya Biologiya (Moscow), 1999, 33(4), 498-510.
  • Okano K., Mikhailov V.S., Maeda S. Colocalization of baculovirus IE-1 and two DNA-binding proteins, DBP and LEF-3, to viral replication factories. J. Virol., 1999, 73(1), 110-119.
  • Luchnik A.N. A common link in the mechanism of self-maintenance of malignant growth: The syndrome of the non-healing wound. // Ontogenez (Moscow), 2000, 31(3), 227-231.
  • Vassetzky, Y.S., Lemaitre, J.-M., and Michali, M. (2000) Specification of Chromatin Domains and Regulation of Replication and Transcription During Development. Crit. Rev. Eukar. Gene Expr. 10:31-38.
  • Vassetzky, Y.S., Hair, A., and Michali, M. (2000) Rearrangement of chromatin domains during development in Xenopus. Genes and Dev., 14: 1541-1552.
  • Vassetzky, Y.S., Bogdanova, A., and Razin, S. (2000) Analysis of the chicken DNA fragments that contain structural sites of attachment to the nuclear matrix: DNA-matrix interactions and replication. J. Cell. Biochem., 79: 1-14.
  • Sharova N.P., Abramova E.B., Dmitrieva S.B., Dimitrova D. D., and Mikhailov V.S. Preferential interaction of loach DNA polymerase delta with DNA duplexes containing single-stranded gaps. // FEBS Lett., 2000, 486(1), 14-18.
  • Sharova N.P., Dimitrova D. D., Abramova E.B., Dmitrieva S.B., and Mikhailov V.S. Identification of DNA Polymerase delta in Eggs of a Teleost Fish (Loach). // Biochemistry (Moscow), 2001, 66(2), 225-231.
  • Sharova N.P., Abramova E.B., Dmitrieva S.B., Dimitrova D. D., Mikhailov V.S. Interaction of Loach DNA Polymerase Delta with DNA Duplexes with Single-Strand Gaps. Biochemistry (Moscow), 2001, 66(4), 402-409.
  • Demeret, C., Vassetzky, Y.S., Mechali, M. Chromatin remodelling and DNA replication: from nucleosomes to loop domains. Oncogene, 2001, 20:3086-3093.
  • Lemaitre, J.M., Vassetzky, Y.S., and Mechali, M. Ananlysis of chromatin assembly, chromatin domains, and DNA replication using Xenopus systems. in "Mapping protein/DNA interactions by cross-linking and immuno-FISH methods", ed. by G. Cavalli and V. Orlando. 2001, INSERM.
  • Mikhailov V.S., Rohrmann G.F. The baculovirus replication factor LEF-1 is a DNA primase. Journal of Virology. 2002, 76 (5), 2287-2297.
  • Abramova E.B., Sharova N.P., Karpov V.L. The proteasoma: destroy to live. Mol. Biol. (Moscow). 2002, 36, 761-776.
  • Krajewski, W.A. Histone Acetylation Status and DNA Sequence Modulate ATP-dependent Nucleosome Repositioning. J. Biol. Chem. 2002, 277, 14509-14513.
  • Sharova N.P., Abramova E.B., Dmitrieva S.B., Mikhailov V.S. Specific features of repair DNA polymerases in embryogenesis of the loach. Ontogenesis (Moscow). 2002. 33(5). 380-384.
  • Nakamura T., Mori T., Krajewski W., Rozovskaia T., Wassell R., Mazo A., Croce C., Canaani E. The ALL-1 protein is a histone methyltransferase and assembles a supercomplex of proteins involved in transcriptional regulation. Mol. Cell. 2002, 10, 1119-1128.
  • Sharova N.P., Abramova E.B. Initiation of DNA Replication in Eukaryotes Is an Intriguing Cascade of Protein Interactions. Biokhimia (Moscow), 2002, 67 (11), 1474-1482.
  • Mikhailov V.S., Rohrmann G.F. Binding of the baculovirus very late expression factor 1 (VLF-1) to different DNA structures. BMC Mol. Biol. 2002. 3 (14). 1-11.
  • Mikhailov V.S., Okano K., Rohrmann G.F. Alkaline nuclease possesses a 5'->3' exonuclease activity and associates with the DNA-binding protein LEF-3. Journal of Virology, 2003, v. 77, No. 4, 2436-2444.
  • Mikhailov V.S. Baculovirus genome replication. Molecular biology (Moscow), 2003, v. 37, N 2, 288-299.
  • Abramova E.B., Karpov V.L. Proteasome: destroing for creation. Priroda (Moscow), 2003, N 7, 36-45.
  • Васецкий Е.С. Прикрепление петель ДНК к искусственной матрице не определяет положение участка начала репликации в раннем развитии шпорцевой лягушки. Онтогенез, 2003, т. 34, с. 213-217.
  • Петров А., Лаудж Д. и Васецкий Е. Генетика и эпигенетика лице-лопаточно-бедренной прогрессирующей мышечной дистрофии Ландузи-Дежерина. Генетика, 2003, т. 39. С. 147-151.
  • Girard-Reydet, C., Gregoire D., Vassetzky, Y., and Mechali M. (2004) DNA replication initiates at domains overlapping with nuclear matrix attachment regions in the Xenopus and mouse c-myc promoter, Gene, 332: 129-138.
  • Goldman, I.L., Razin S. V., and Vassetzky, Y.S. (2004) Effect of microinjection time and loop anchorage regions (LARs) on expression of beta-galactosidase gene injected into one-cell rabbit embryos. J. Cell. Biochem., 15: 1171-1179.
  • Mikhailov V.S, Okano K, Rohrmann G.F. Specificity of the endonuclease activity of the Baculovirus alkaline nuclease for single-stranded DNA. Journal of Biological Chemistry, 2004, vol. 279, N 15, 14734-45.
  • Абрамова Е.Б., Астахова Т.М., Ерохов П.А., Шарова Н.П. Множественность форм протеасомы и некоторые подходы к их разделению // Известия АН. Серия биологическая. -2004. -№ 2. -С. 150-156.
  • Краевский В.А., Лагарькова М.А., Аузио Х. "Исследование структурных перестроек фибрилл хроматина с помощью интеркаляции бромистого этидия и дифосфата хлороквина." Биофизика (2004) 49(3), 457-467.
  • Шарова Н.П., Абрамова Е.Б. Повреждение и починка ДНК или "На всякую прореху найдется заплата" // Природа. -2004. -№ 11. -С. 3-12.
  • Ротанова Т.В., Абрамова Е.Б., Шарова Н.П. От парадокса - к Нобелевской премии. // Биологические мембраны. 2005. Т. 22. № 2. С. 146-151.
  • Абрамова Е.Б., Астахова Т.М., Шарова Н.П. Изменение активности и состава протеасом в постнатальном развитии крысы // Онтогенез. 2005. Т. 36. № 3. С. 1-6.
  • Шарова Н.П. Как клетка восстанавливает поврежденную ДНК? // Биохимия. 2005. Т. 70. № 3. С. 141-159.
  • Mikhailov V.S., Okano K., Rohrmann G.F. The redox state of the baculovirus single-stranded DNA-binding protein LEF-3 regulates its DNA binding, unwinding, and annealing activities. J. Biol. Chem., 2005, 280(33), 29444-29453.
  • Krajewski, W.A., Nakamura, T., Mazo, A., Canaani, E. A motif within SET-domain proteins binds single stranded nucleic acids, transcribed and supercoiled DNAs, and can interfere with assembly of nucleosomes. Molecular and Cellular Biology. 2005, 25, 1891-1899.
  • Lemaitre JM, Danis E, Pasero P, Vassetzky Y, Mechali M. Lemaitre JM, Danis E, Pasero P, Vassetzky Y, Mechali M. Mitotic remodeling of the replicon and chromosome structure. Cell. 2005 123(5):787-801.
  • Borunova V, Iarovaia OV, Vassetzky YS, Razin SV. The upstream area of the chicken alpha-globin gene domain is transcribed in both directions in the same cells. FEBS Lett. 2005 579(21):4746-50.
  • Okano K, Vanarsdall AL, Mikhailov VS, Rohrmann GF. Conserved molecular systems of the Baculoviridae. Virology, 2006, v. 344, N 1, 77-87.
  • Mikhailov V.S., Okano K., Rohrmann G.F. Structural and functional analysis of the baculovirus single-stranded DNA-binding protein LEF-3. Virology, 2006, v. 346, N 2, 469-478.
  • Астахова Т.М., Шарова Н.П. Исключение иммунных протеасом из асцитной карциномы Krebs-II мыши // Известия РАН. Серия биологическая. 2006. № 3. С. 275-283.
  • Шарова Н.П. Иммунные протеасомы и иммунитет // Онтогенез. 2006. Т. 37. № 3. С. 171-178.
  • Шарова Н.П., Астахова Т.М., Бондарева Л.А., Дмитриева С.Б., Ерохов П.А. Особенности формирования пулов протеасом в селезенке и печени крысы в постнатальном развитии // Биохимия. 2006. Т. 71. Вып. 9. С. 1278-1286.
  • Petrov, A. Pirozhkova, I., Carnac, G., Laoudj, D., Lipinski, M., and Vassetzky, Y.S., Chromatin loop domain organization within the 4q35 locus in facioscapulohumeral dystrophy patients versus normal human myoblasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 2006, 103:6982-6987
  • Iarovaia OV, Borounova V, Vassetzky, YS, Razin SV. An unusual extended DNA loop attachment region is located in the human dystrophin gene. J Cell Physiol. 2006, 209: 515-521.
  • Panova I.G., Sharova N.P., Dmitrieva S.B., Poltavtseva R.A., Sukhikh G.T., Tatikolov A.S. Use of a cyanine dye as a probe for albumin and collagen in the extracellular matrix // Analytical Biochemistry. 2007. V. 361. P. 183-189.
  • Шарова Н.П., Астахова Т.М., Бондарева Л.А., Дмитриева С.Б., Столяров С.Д. Формирование иммунных протеасом и развитие иммунной системы в онтогенезе млекопитающих // Онтогенез. 2007. Т. 38. № 5. С. 323-329.
  • Шарова Н.П., Строева О.Г., Ерохов П.А., Дмитриева С.Б., Усова Т.А. Изменение активности протеасом in vivo под влиянием окислительного стресса и пара-аминобензойной кислоты у зародышей вьюна // Доклады Академии наук. 2007. Т. 415. № 4. С. 562-565.
  • Vanarsdall AL, Mikhailov VS, Rohrmann GF. Characterization of a baculovirus lacking the DBP (DNA-binding protein) gene. Virology. 2007, 364(2), 475-485.
  • Vanarsdall AL, Mikhailov VS, Rohrmann GF. Baculovirus DNA replication and processing. Curr Drug Targets. 2007, 8(10), 1096-102.
  • Eivazova, E., Vassetzky, Y.S., Aune, T (2007) Selective matrix attachment regions in T helper cell subsets support loop conformation in the Ifng gene. Genes and Immunity, 8: 35-43.
  • Razin, S. V., Iarovaia, O;, Sjakste, N., Sjakste, T., Bagdoniene, L., Rynditch, A. V., Eivazova, E.R., Lipinski, M., and Vassetzky, Y.S. (2007) Chromatin domains and regulation of transcription. J. Mol. Biol, 369:597-607.
  • Мельникова В.И., Карпова Я.Д., Афанасьева М.А., Захарова Л.А. Шарова Н.П. Иммунные протеасомы в формирующейся селезенке крысы // Известия РАН. Серия биологическая. 2008. № 2. C. 163-168.
  • Шарова Н.П., Мельникова В.И., Хегай И.И., Карпова Я.Д., Дмитриева С.Б., Астахова Т.М., Афанасьева М.А., Попова Н.А., Иванова Л.Н., Захарова Л.А. Особенности экспрессии протеасом в клетках опухоли Walker 256 после их трансплантации крысам Brattleboro с генетическим дефектом синтеза вазопрессина // Докл. РАН. 2008. Т. 419, № 6. C. 833-837.
  • Мельникова В.И., Афанасьева М.А., Дмитриева С.Б., Карпова Я.Д., Шарова Н.П., Захарова Л.А. Иммунные протеасомы в развивающемся тимусе крысы // Биохимия. 2008. Т. 73. № 4. C. 553-561.
  • Астахова Т.М, Шарова Н.П. Особенности экспрессии протеасом в злокачественно трансформированных клетках // Известия Национальной Академии Наук Беларуси. Серия медицинских наук. 2008. № 1. С. 98-105.
  • Шарова Н.П., Астахова Т.М., Дмитриева С.Б., Мельникова В.И., Афанасьева М.А., Карпова Я.Д., Захарова Л.А. Роль иммунных протеасом в молекулярных механизмах становления иммунитета. Известия Национальной Академии Наук Беларуси. Серия медицинских наук. 2008. № 1. С. 106-111.
  • Шарова Н.П. Протеасомы в судьбе злокачественной опухоли. Природа. 2008. № 5. С. 20-26.
  • Sharova N., Zakharova L.A. Multiple forms of proteasomes and their role in tumor fate. Recent Patents on Endocrine, Metabolic & Immune Drug Discovery. 2008. V.2. No. 3. P. 152-161.
  • Panova I.G., Sharova N.P., Dmitrieva S.B., Levin P.P., Tatikolov A.S. Characterization of the composition of the aqueous humor and the vitreous body of the eye of the frog Rana temporaria L. Comp. Biochem. Physiol. Part A (Mol. Integr. Physiol.). 2008. V. 151. No. 4. P. 676-681.
  • W. Krajewski (2008) Evidence for the nucleosome-disruption process regulated by phosphorylation of 120 kDa protein complex in Drosophila embryo cell-free system. Biochimie, 90, 534-541
  • Petrov A., Allinne J., Pirozhkova, I., Laoudj, D., Lipinski, M., and Vassetzky, Y.S., (2008) Nuclear matrix attachment site in the 4q35 locus has an enhancer-blocking activity: implications for the facioscapulohumeral dystrophy. Genome Research (Impact Factor: 10.325), 18:39-45
  • Bielskene K, Bagdoniene L., Juodka B., Muiznieks I., Sjakste T., Lipinski M., Vassetzky Y.S. and Sjakste N (2008) Transcription- and apoptosis-dependent long-range distribution of the tight DNA-protein complexes in the chicken alpha globin gene. DNA Cell Biol, 27:615-621.
  • Mikhailov VS, Vanarsdall AL, Rohrmann G.F. Isolation and characterization of the Autographa californica multiple nucleopolyhedrovirus. Virology, 2008, 370(2):415-429.
  • Sharova N.P., Zakharova L.A., Astakhova T.M., Karpova Ya. D., Melnikova V.I., Dmitrieva S.B., Lyupina Yu. V., Erokhov P.A. New approach to study of T cellular immunity development: Parallel investigation of lymphoid organ formation and changes in immune proteasome amount in rat early ontogenesis. Cell. Immunol. 2009, V. 256. P. 47-55.
  • Mikhailov V.S., Rohrmann G.F. Characterization of short-lived intermediates produced during replication of baculovirus DNA. Virus Research, 2009, 145(1), 106-111.
  • Iarovaia, O., V. Borounova, et al. (2009). In embryonic chicken erythrocytes actively transcribed alpha globin genes are not associated with the nuclear matrix. J. Cell Biochem, 106: 170-178.
  • Dmitriev P., Lipinski, M. and Vassetzky, Y (2009) Pearls in the junk: dissecting the molecular pathogenesis of facioscapulohumeral muscular dystrophy. Neuromuscular Disorder, 19: 17-20.
  • Gavrilov A., Eivazova E. R., Pirozhkova I., Lipinski M., Razin S. V., Vassetzky Y. S. (2009) Chromosome conformation capture (3C) and its ChIP-based modifications; Methods in Molecular Biology, 567:171-188.
  • Eivazova E. R., Gavrilov A., Pirozhkova I., Petrov A., Iarovaia O. V., Razin S. V., Lipinski M., Vassetzky Y. S. (2009) Interaction in vivo between the two matrix attachment regions flanking a single chromatin loop. J. Mol.Biol., 386: 929-937.
  • Klochkov, D.B., Gavrilov, A. V., Vassetzky, Y.S., Razin S. V. (2009) Early replication timing of the chicken α-globin gene domain correlates with its open chromatin state in cells of different lineages. Genomics, 93:481-486.
  • Афанасьева М.А., Захарова Л.А., Хегай И.И., Шарова Н.П., Попова Н.А., Иванова Л.Н., Мельникова В.И. Восстановление экспрессии молекулы ГКГ класса I в опухоли Walker 256 в динамике роста у крыс Brattleboro // Доклады РАН. 2010, Т. 430, № 2, С. 1-3. 
  • Спирина Л.В., Кондакова И.В., Чойнзонов Е.Л., Шарова Н.П., Чижевская С.Ю., Шишкин Д.А. Активность и субъединичный состав протеасом в плоскоклеточных карциномах головы и шеи // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2010. Т. 149, № 1, С. 89-92. 
  • Т.М. Астахова, Г.В. Делоне, Ю.В. Люпина, Е.Б. Абрамова, И.В. Урываева, Н.П. Шарова. Изменение пула протеасом в процессе злокачественной трансформации клеток печени мыши //Acta Naturae. 2010. № 3. С. 109-114. 
  • Л.В. Спирина, И.В. Кондакова, Е.А. Усынин, Н.П. Шарова. Активность протеасом и их субъединичный состав при раке почки и мочевого пузыря // Онкоурология. 2010. № 3. С. 12-15. 
  • G. Panova, A. S. Tatikolov, N. P. Sharova. Use of a cyanine dye probe to estimate the composition of the vitreous body after enzymatic treatment. Ophthalmic Technologies XX, edited by F. Manns, P. G. Soderberg, A. Ho. Proc. of SPIE. 2010. Vol. 7550. P. 75501W1-75501W7. 
  • Sjakste, N., Bagdoniene, L., Gutcaits, A., Labeikyte, D., Bielskene, K., Trapina I., Muiznieks, I., Vassetzky, Y., Sjakste, T. Proteins Tightly Bound to DNA: New Data and Old Problems // Biochemistry (Moscow). 2010. V. 75. No. 10. P. 1240-1251. 
  • V. Melnikova, N. Sharova, E. Maslova, S. Voronova, L. Zakharova. Ontogenesis of Rat Immune System: proteasome expression in different cell populations of the developing thymus // Cell. Immunol. 2010. М. 266. Р. 83-89.
  • Lyupina YV, Dmitrieva SB, Timokhova AV, Beljelarskaya SN, Zatsepina OG, Evgen'ev MB, Mikhailov VS. An important role of the heat shock response in infected cells for replication of baculoviruses // Virology. 2010. 406. V. 2. P. 336-341.
  • Krajewski, W.A., Reese, J.C. SET domains of histone methyltransferases recognize ISWI-remodeled nucleosomal species // Mol. Cell. Biol. 2010. V. 30. P. 552–564. 
  • Krajewski, W.A., Vassiliev, O.L. Histone acetylation facilitates association of nucleosomes with SET domain of ALL-1 methyltransferase in vitro // Biochem. Biophys. Res. Comm. 2010. V. 397. P. 112-116.
  • Krajewski, W.A., Vassiliev, O.L. The Saccharomyces cerevisiae Swi/Snf complex can catalyze formation of dimeric nucleosome structures in vitro // Biochemistry (US). 2010. V. 49. P. 6531–6540. 
  • Barro, M., Carnac, G., Flavier, S., Mercier, J, Vassetzky, Y. and Laoudj-Chenivesse, D. Primary myoblasts derived from the facioscapulohumeral dystrophy patients are hypersensitive to oxidative stress and show defects upon terminal differentiation // J. Cell. Mol. Med. 2010. V. 14. P. 275-289.
  • Rijnkels, M., Kabotyansky E., Montazer-Torbati M.B., Hue Beauvais C, Vassetzky, Y.S., Rosen J.M., Devinoy, E. The epigenetic landscape of mammary gland development and functional differentiation // Journal of Mammary Gland Biology and Neoplasia. 2010. V. 15. P. 85–100.
  • Божок Г.А., Карпова Я.Д., Люпина Ю.В., Легач Е.И., Богомягкова Ю.В., Бондаренко Т.П., Шарова Н.П. Возможная роль протеасом печени в реализации механизмов трансплантационной толерантности // Вестник трансплантологии и искусственных органов. 2011. Т. XIII. № 3. С. 73-81.
  • Карпова Я.Д., Божок Г.А., Люпина Ю. В., Легач Е.И., Астахова Т.М., Степанова А.А., Бондаренко Т.П., Шарова Н.П. Изменение функции протеасом после индукции донор-специфической толерантности у крыс при аллотрансплантации ткани яичника // Известия РАН. Сер. Биол. 2012, в печати.
  • Шарова Н.П., Астахова Т.М., Карпова Я.Д., Абатурова С.Б., Люпина Ю.В., Богомягкова Ю.В., Абрамова Е.Б., Ерохов П.А. Множественные формы протеасом как мишени противоопухолевых лекарств нового поколения // Онкохирургия. 2011. Т. 3. № 2. С. 37-42.
  • Krajewski W.A., Vassiliev O.L. Interaction of SET domains with histones and nucleic acid structures in active chromatin // Clinical Epigenetics. 2011. V. 2. P. 17–25.
  • Krajewski, W.A., Vassiliev O.L., “Remodeling of nucleosome-dimer particles with yIsw2 promotes their association with ALL-1 SET domain in vitro”, Biochemistry, in press, ID: bi-2011-01645c
  • Lyupina Y. V., Zatsepina O.G., Timokhova A. V., Orlova O. V., Kostyuchenko M. V., Beljelarskaya S.N., Evgen'ev M.B., Mikhailov V.S. // New insights into the induction of the heat shock proteins in baculovirus infected insect cells. Virology 2011. V. 421, № 1, P. 34–41.
  • Sharova N.P., Astakhova T.M., Karpova Ya. D., Lyupina Yu. V., Alekhin A.I., Goncharov N.G., Sumedi I.R., Cherner V.A., Rodoman G. V., Kuznetsov N.A., Erokhov P.A. Changes in proteasome pool in human papillary thyroid carcinoma development // Cent. Eur. J. Biol. 2011. V. 6. No 4. P. 486-496.
  • Zakharova L.A., Khegai I.I., Sharova N.P., Melnikova V.I., Karpova Y. D., Astakhova T.M., Popova N.A., Ivanova L.N. Pattern of MHC class I and immune proteasome expression in Walker 256 tumor during growth and regression in Brattleboro rats with the hereditary defect of arginine-vasopressin synthesis // Cell. Immunol. 2011. V. 271. P. 385-391.
  • Krajewski W.A., Vassiliev OL., Remodeling of nucleosome-dimer particles with yIsw2 promotes their association with ALL-1 SET domain in vitro. Biochemistry, 2012, 51, 4354−4363.
  • Морозов А.В., Морозов В.А., Астахова Т.М., Тимофеев А.В., Карпов В.Л. ДНК-вакцина, кодирующая альфа-фетопротеин и сигнал деградации орнитиндекарбоксилазы, существенно замедляет рост перевиваемой гепатоцеллюлярной карциномы у мышей // Мол. Биол. 2012. Т. 46. №3. С. 434-451.
  • Спирина Л.В., Кондакова И.В., Коваль В.Д., Коломиец Л.А., Чернышова А.Л., Чойнзонов Е.Л., Шарова Н.П. Активность протеасом и их субъединичный состав в ткани рака эндометрия: связь с клинико-морфологическими параметрами. Бюлл.Эксп. Биол. Мед. 2012. Т. 153. № 4. С. 491-494. 49.
  • Карпова Я.Д., Божок Г.А., Люпина Ю.В., Легач Е.И., Астахова Т.М., Степанова А.А., Бондаренко Т.П., Шарова Н.П. Изменение функции протеасом после индукции донор-специфической толерантности у крыс при аллотрансплантации ткани яичника. Известия РАН. Сер. Биол. 2012. № 3. С. 296-302.
  • Люпина Ю.В., Богатырев М.Е., Орлова А.Ш., Марюхнич Е.В., Казанский Д.Б., Шарова Н.П.. Протеасомы в головном мозгу мышей, нокаутных по β2-микроглобулину // Биохимия. 2013. Т. 78. Вып. 10. С. 1436-1447.
  • Lyupina Y. V., Abaturova S.B., Erokhov P.A., Orlova O. V., Beljelarskaya S.N., Mikhailov V.S. Proteotoxic stress induced by Autographa californica nucleopolyhedrovirus infection of Spodoptera frugiperda Sf9 cells. Virology. 2013; 436(1):49-58.
  • Krajewski W.A. Comparison of the Isw1a, Isw1b, and Isw2 nucleosome disrupting activities, Biochemistry. 2013, 52, 6940-6949.
  • Шашова Е.Е., Астахова Т.М., Плеханова А.С., Богомягкова Ю.В., Люпина Ю.В., Сумеди И.Р., Слонимская Е.М., Ерохов П.А., Абрамова Е.Б., Родоман Г.В., Кузнецов Н.А., Кондакова И.В., Шарова Н.П., Чойнзонов Е.Л. Изменение химотрипсинподобной активности протеасом в развитии карцином молочной и щитовидной желез человека // Бюлл. Эксп. Биол. Мед. 2013 г. Т.155. № 8. С. 209-211.
  • Карпова Я.Д., Люпина Ю.В., Астахова Т.М. Степанова А.А., Ерохов П.А., Абрамова Е.Б., Шарова Н.П. Иммунные протеасомы в развитии иммунной системы крысы. Биоорганическая химия. 2013 г. Т. 39, № 4. С 400-410.
  • Krajewski W.A., Isw1a does not have strict limitations on the length of extranucleosomal DNAs for mobilization of nucleosomes assembled with HeLa cell histones, Journal of Biomolecular Structure and Dynamics, 2014, 32, 523-531.
  • Krajewski W.A., Yeast Isw1a and Isw1b exhibit similar nucleosome mobilization capacities for mononucleosomes, but differently mobilize dinucleosome templates. Archives of Biochemistry and Biophysics, 2014, 546, 72-80.
  • Lyupina Y. V., Orlova O. V., Abaturova S.B., Beljelarskaya S.N., Lavrov A.N., Mikhailov V.S. Egress of budded virions of Autographa californica nucleopolyhedrovirus does not require activity of Spodoptera frugiperda HSP/HSC70 chaperones. Virus Res. 2014; 192:1-5.
  • Shashova E.E., Lyupina Yu. V., Glushchenko S.A., Slonimskaya E.M., Savenkova O. V., Kulikov A.M., Gornostaev N.G., Kondakova I. V., Sharova N.P. Proteasome Functioning in Breast Cancer: Connection with Clinical-Pathological Factors // Plos One. Published: October 17, 2014, DOI: 10.1371/journal.pone.0109933.
  • Степанова А.А., Карпова Я.Д., Божок Г.А., Устиченко В.Д., Люпина Ю.В., Легач Е.И., Вагида М.С., Казанский Д.Б., Бондаренко Т.П., Шарова Н.П. Протеасомы при аллотрансплантации ткани щитовидной железы в условиях индукции донорспецифической толерантности у крыс // Биоорганическая химия. 2014 г. Т. 40. № 1. С. 42-54.
  • Люпина Ю.В., Орлова А.Ш., Горностаев Н.Г., Карпова Я.Д., Михайлов В.С., Шарова Н.П. Пластичность нервной и иммунной систем у различных организмов: возможная роль протеасом // Журнал общей биологии. 2014. Т.75. № 1. C. 3-24
  • Шарова Н.П., Сумеди И.Р., Астахова Т.М., Плеханова А.С., Люпина Ю.В., Шашова Е.Е., Кондакова И.В., Родоман Г.В. Диагностика рака щитовидной железы: ограничения существующих методов и перспективы будущих разработок. Известия Ран. Сер. Биол. 2014. №4. С. 348-354
  • Орлова А.Ш., Люпина Ю.В., Абатурова С.Б., Шарова Н.П. Особенности экспрессии иммунных протеасом в развитии центральной нервной системы у крыс. Биоорганическая химия. 2014 г. Т. 40. № 6. С. 703-711.
  • Luchnik AN. DNA conformational transitions induced by supercoiling control transcription in chromatin. Gene Regul Syst Bio. 2014 Mar 12;8:89-96. doi: 10.4137/GRSB.S13756. eCollection 2014.

Список публикаций за 2015 г.

  • Alexey Belogurov Jr., Ekaterina Kuzina, Anna Kudriaeva, Alexey Kononikhin, Sergey Kovalchuk, Yelena Surina, Ivan Smirnov, Yakov Lomakin, Anna Bacheva, Alexey Stepanov, Yaroslava Karpova, Yulia Lyupina, Oleg Kharybin, Dobroslav Melamed, Natalia Ponomarenko, Natalia Sharova, Eugene Nikolaev, and Alexander Gabibov. Ubiquitin-independent proteosomal degradation of myelin basic protein contributes to development of neurodegenerative autoimmunity // The FASEB Journal. fj.14-259333. Published online January 29, 2015. 29(5):1901-13.
  • Бродский В.Я., Шарова Н.П., Мальченко Л.А., Конченко Д.C., Дубовая Т.К., Звездина Н.Д. Блокирование активности протеасом нарушает ритм синтеза белка – маркера прямых межклеточных взаимодействий // Онтогенез. 2015. Т. 46. № 1. С. 44-52.
  • Anna Stepanova, Alba Valls, Alexander Galkin. Effect of monovalent cations on the kinetics of hypoxic conformational change of mitochondrial complex I // Biochimica et Biophysica Acta, 2015, 1847, Р. 1085-1092.
  • Н.Л. Рендаков, Л.А. Лысенко, Ю.В. Люпина, Н.П. Шарова, Н.Б. Сельверова, Н.Н. Немова. Роль лизосомальных протеиназ и эстрадиола в нейродегенерации, индуцированной бета-амилоидом. Доклады Академии Наук. Биология. 2015, Т. 463, № 1, С. 112-115.
  • Кравчук О.И., Михайлов В.С., Савицкий М.Ю. Простой и эффективный метод получения направленных делеций в геноме дрозофилы // Генетика, 2015, том 51, № 11, с. 1325–1329.
  • Krajewski WA. A simple and cost-effective solid-phase protein nano-assay using polyacrylamide-coated glass plates // Analytical Biochemistry, 2015, 470, 78–83.
  • Налобин Д.С., Мальцев Д.И., Ильина А.П., Краснов М.С., Алипкина С.И., Сырчина М.С., Рыбакова Е.Ю., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Исследование влияния биорегуляторов, выделенных из печени и сыворотки крови млекопитающих, на развитие фиброза печени мыши // Фундаментальные исследования. 2015. № 7 (часть 1), стр. 48-56.
  • Куликова О.Г., Мальцев Д.И., Ильина А.П., Бурдина А.В., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Биологически активные пептиды, выделенные из укропа пахучего Anethum graveolens L. // Прикладная биохимия и микробиология, 2015, Т.51, №3, с.362-366.
  • O.G. Kulikova, D.I. Maltsev, A. P. Ilyina, V. P. Yamskova, I. A. Yamskov. Hepatoprotective Activity of Plant Peptides // American Journal of Plant Sciences, 2015, 6, 848-855.
  • O.G. Kulikova, A.P. Ilyina, V.P. Yamskova, I.A. Yamskov. Composition of Bioregulators Obtained from Garlic, Allium sativum L. // Journal of Nature Science and Sustainable Technology. Nova Science Publishers, 2015, V.11, I.4.
  • O.G. Kulikova, D.I. Maltsev, A.P. Ilyina, A.O. Roshchin, V.P. Yamskova, I.A. Yamskov. Peptides of Plant Origin Exerting Hepatoprotective Properties // Journal of Nature Science and Sustainable Technology. Nova Science Publishers, 2015, V.11, I.4.
  • Богданов В.В., Березин Б.Б., Ильина А.П., Ямскова В.П., Ямсков И.А. Биологически активные пептиды гепатопанкреаса камчатского краба // Прикладная биохимия и микробиология. 2015, том 51, № 4, с. 1–7.

Список публикаций за 2016 г.

  • Lyupina Yu. V., Zatsepina O.G., Serebryakova M. V., Erokhov P.A., Abaturova S.B., Kravchuk O.I., Orlova O. V., Beljelarskaya S.N., Lavrov A.I., Sokolova O.S., Mikhailov V.S. Proteomics of the 26S proteasome in Spodoptera frugiperda cells infected with the nucleopolyhedrovirus, AcMNPV // Biochimica et Biophysica Acta (Proteins and Proteomics). 2016. V. 1864.P. 738–746. DOI: 10. 1016/j.bbapap. 2016. 02. 021.
  • Savitsky M., Kim M., Kravchuk O., and Schwartz Yu.B. Distinct Roles of Chromatin Insulator Proteins in Control of the Drosophila Bithorax Complex // Genetics. 2016. V. 202.P. 601–617. DOI: 10. 1534/genetics. 115. 179309.
  • Степанова А.А., Люпина Ю.В., Шарова Н.П., Ерохов П.А. Нативная структура иммунных протеасом печени крысы // Доклады Академии наук (Биохимия, Биофизика, Молекулярная биология). 2016.Т. 468. № 3.С. 339–341. DOI: 10. 7868/S0869565216150251 (Stepanova A.A., Lyupina Yu. V., Sharova N.P., Erokhov P.A.Native Structure of Rat Liver Immune Proteasomes // Doklady Biochemistry and Biophysics. 2016. V. 468.P. 200-202). DOI: 10. 1134/S160767291603011X
  • Krajewski W.A. On the role of internucleosomal interactions and intrinsic nucleosome dynamics in chromatin function // Biochemistry and Biophysics Reports. 2016. V. 5.P. 492–501. DOI: 57-59. 10. 1016/j.bbrep. 2016. 02. 009.
  • Krajewski W.A. A composite agarose-polyacrylamide matrix as 2D hard support for solid-phase protein assays // Analytical Biochemistry. 2016. V. 497.P. 57–59. DOI: 10. 1016/j.ab. 2015. 11. 023
  • Krajewski W.A.Mobilization of hyperacetylated mononucleosomes by purified yeast ISW2 in vitro // Archives of Biochemistry and Biophysics. 2016. V. 591.P. 1-6. DOI: 10. 1016/j.abb. 2015. 12. 002
  • Markozashvili D., Pichugin A., Barat A., Camara-Clayette V., Vasilyeva N., Lelièvre H., Kraus-Berthier L., Depil S., Ribrag V., Vassetzky Y.S. Histone deacetylase inhibitor abexinostat affects chromatin organization and gene transcription in mantle cell lymphoma cells // Gene. 2016. DOI: 10. 1016/j.gene. 2016. 01. 017.
  • Bou Saada Y., Dib C., Dmitirev P., Hamade A., Carnac G., Laoudj-Chenivesse D., Lipinski M., Vassetzky, Y.S. Facioscapulohumeral dystrophy myoblasts efficiently repair moderate levels of oxidative DNA damage // Histochem.Cell Biol. 2016. DOI: 10. 1007/s00418-016-1410-2.
  • Stepanova A., Shurubor Ye., Valsecchi F., Manfredi G., Galkin A. Differential susceptibility of mitochondrial complex II to inhibition by oxaloacetate in brain and heart // Biochim.Biophys.Acta (Bioenergetics). 2016. V. 1857.P. 1561-1568. DOI: 10. 1016/j.bbabio. 2016. 06. 002.ISSN 0005-2728
  • Kravchuk O., Kim M., Klepikov P.Parshikov A., Georgiev P., Savitsky M. Transvection in Drosophila: trans-interaction between yellow enhancers and promoter is strongly suppressed by a cis-promoter only in certain genomic regions // Chromosoma. 2016. DOI:10. 1007/s00412-016-0605-6.
  • Morozov A. V., Kulikova A.A., Astakhova T.M., Mitkevich V.A., Burnysheva K.M., Adzhubei A.A., Erokhov P.A., Evgen’ev M.B., Sharova N.P., Karpov V.L., Makarov A.A. Amyloid-b increases activity of proteasomes capped with 19S and 11S regulators // J.Alzheimer Dis. 2016. V. 54.No 2.P. 763-776. DOI: 10. 3233/JAD-160491.
  • Dmitirev P., Kiseleva E., Kharchenko O., Ivashkin E., Pichugin A., Dessen P., Robert T., Lazar V., Coppée F., Belayew A., Carnac G., Laoudj-Chenivesse D., Lipinski M., Vasiliev A., Vassetzky Y.S. // DUX4 controls migration of mesenchymal stem cells through the CXCR4-SDF1 axis.Oncotarget. 2016. DOI: 10. 18632/oncotarget. 11368.
  • Становова М.В., Ерохов П.А., Горностаев Н.Г., Михайлов В.С., Люпина Ю.В. Роль протеасом в неспецифическом иммунном ответе у морских аннелид // ДАН.Биохимия, биофизика, молекулярная биология. 2016.Т. 471, № 4.С. 472-474
  • Мальцев Д.И., Ямскова В.П., Ильина А.П., Березин Б.Б., Ямсков И.А.. Биорегулятор из печени крыс // Прикладная биохимия и микробиология. 2016, 52 (3): 1-4. DOI: 10. 7868/S055510 9916030119 (Перевод Maltsev D.I., Yamskova V.P., Il’ina A.P., Beresin B.B., Yamskov I.A.Bioregulator from rat liver tissue // Appl.Biochem.Microbiol., 2016, 52: 342. DOI: 10. 1134/S000368381603011X.).
  • Налобин Д.С., Краснов М.С., Алипкина С.И., Сырчина М.С., Ямскова В.П., Ямсков И.А.Влияние биорегуляторов, выделенных из печени крысы и сыворотки крови, на состояние печени мыши при роллерном органотипическом культивировании после CCl4 индуцированного фиброза // Клеточные технологии в биологии и медицине. 2016. № 2.с. 126-131. DOI:10. 1007/s10517-016-3468-1 (Перевод: Nalobin D.S., Krasnov M.S., Alipkina S.I., Syrchina M.S., Yamskova V.P., Yamskov I.A.// Effect of Bioregulators Isolated from Rat Liver and Blood Serum on the State of Murine Liver in Roller Organotypic Culture after CCl4-Induced Fibrosis // Bull Exp Biol Med. 2016. 161: 604-609. Doi:10. 1007/s10517-016-3468-1).
  • Шайxалиев А.И., Кpаcнов М.C., Ильина А.П., Ямcкова О.В., Pыбакова Е.Ю., Cвентcкая Н.В., Белецкий Б.И., Ямcкова В.П., Ямcков И.А.Влияние химической природы имплантационных материалов на протекание регенеративных процессов в костном ложе // Биофизика. 2016.Т. 61. №4. С. 813-822. DOI:10. 1134/s0006350916040199 (Перевод: Shaihaliev A.I., Krasnov M.S., Il’ina A.P., Yamskova O. V., Rybakova E.Yu., Sventskaya N. V., Beletsky B.I., Yamskova V.P., Yamskov I.A.// The effect of the chemical nature of implant materials on regeneration processes in an implant site // BIOPHYSICS. 2016. V. 61.P. 687-695. doi:10. 1134/S0006350916040199).

Список публикаций за 2017 г.

  • Morozov A. V., Astakhova T.M., Garbuz D.G., Krasnov G.S., Bobkova N. V., Zatsepina O.G., Karpov V.L., Evgen'ev M.B.Interplay between recombinant Hsp70 and proteasomes: proteasome activity modulation and ubiquitin-independent cleavage of Hsp70 // Cell Stress Chaperones. 2017. V. 22.No. 5.P. 687–697. Doi: 10. 1007/s12192-017-0792-y.
  • Stankevicins L., Barat A., Dessen P., Vassetzky Y., de Moura Gallo C. V.The microRNA-205-5p is correlated to metastatic potential of 21T series: A breast cancer progression model // PLOS ONE. 2017. V. 12.No. 3:e0173756. DOI:10. 1371/journal.pone. 0173756.
  • Germini D., Tsfasman T., Zakharova V. V., Sjakste N., Lipinski M., Vassetzky Y.S. A comparison of techniques to evaluate the effectiveness of genome editing // Trends in Biotechnology. 2017 Nov 17.pii: S0167-7799(17)30272-X. Doi: 10. 1016/j.tibtech. 2017. 10. 008.
  • Syrkina M.S., Vassetzky Y.S., Rubtsov M.A.MUC1 Story: Great Expectations, Disappointments and the Renaissance // Current Med.Chem. 2017. DOI: 10. 2174/0929867324666170817151954.
  • Syrkina M.S., Maslakova A.A., Potashnikova D.M., Veiko V.P., Vassetzky Y.S., Rubtsov M.A. Dual role of the extracellular domain of human mucin MUC1 in metastasis // J.Cell.Biochem. 2017. V. 118.No. 11.P. 4002–4011. DOI: 10. 1002/jcb. 26056.
  • Bou Saada Y., Zakharova V., Chernyak B., Dib C., Carnac G., Dokudovskaya S., Vassetzky Y.S. Control of DNA integrity in skeletal muscle under physiological and pathological conditions // Cell.Mol.Life Sci.Published on line 25 April 2017. DOI 10. 1007/s00018-017-2530-0.
  • Erokhov P.A., Lyupina Yu. V., Radchenko A.S., Kolacheva A.A., Nikishina Yu.O., Sharova N.P.Detection of active proteasome structures in brain extracts: Proteasome features of August rat brain with violations in monoamine metabolism // Oncotarget. 2017. V. 8.P. 70941–70957. Doi: 10. 18632/oncotarget. 20208.
  • Kiprowska M.J., Stepanova A., Todaro D.R., Galkin A., Haas A., Wilson S.M., Figueiredo-Pereira M.E.Neurotoxic mechanisms by which the USP14 inhibitor IU1 depletes ubiquitinated proteins and Tau in rat cerebral cortical neurons: Relevance to Alzheimer's disease // Biochimica et BiophysicaActa - Molecular Basis of Disease. 2017. V. 1863.N 6.P. 1157-1170. DOI: 10. 1016/j.bbadis. 2017. 03. 017.
  • Карпова Я.Д., Устиченко В.Д., Алабедалькарим Н.М., Степанова А.А., Люпина Ю.В., Богуславский К.И., Божок Г.А., Шарова Н.П.. Изменение содержания иммунопротеасом и макрофагов в печени крыс при индукции донор-специфической толерантности // Acta Naturae. 2017.Т. 9. №3(34).С. 35–44.
    (Karpova Y. D., Ustichenko V. D., Alabedal'karim N.M., Stepanova A.A., Lyupina Y. V., Boguslavski K.I., Bozhok G.A., Sharova N.P Change in the Content of Immunoproteasomes and Macrophages in Rat Liver At the Induction of Donor-Specific Tolerance // Acta Naturae. 2017. V. 9.No. 3.P. 71–80.)
  • Ereskovsky A. V., Lavrov A.I, Bolshakov F. V., Tokina D.B.Regeneration in White Sea sponge Leucosolenia complicata (Porifera, Calcarea) // Invertebrate Zoology. 2017. V. 14.No. 2.P. 108–113. Doi: 10. 15298/invertzool. 14. 2. 02.
  • Карпова Я.Д., Божок Г.А., Алабедалькарим Н.М., Люпина Ю.В., Астахова Т.М., Легач Е.И., Шарова Н.П. Протеасомы и трансплантология: современное состояние проблемы и поиски перспективных направлений // Известия РАН.Серия биологическая. 2017, № 3, С. 218-227. DOI: 10. 7868/S0002332917030043.
    (Karpova Ya. D., Bozhok G.A., Alabedal’karim N.M., Lyupinao Yu. V., Astakhova T.M., Legach E.I., and Sharova N.P. Proteasomes and Transplantology: Current State of the Problem and the Search for Promising Trends // Biology Bulletin. 2017, Vol. 44.No. 3.pp. 237–244. DOI: 10. 1134/S1062359017030049).
  • Астахова Т.М., Иванова Э.В., Родоман Г.В., Сумеди И.Р., Афанасьев С.Г., Гончаров А.Л., Кондакова И.В., Шарова Н.П. Влияние неоадъювантной химиолучевой терапии на пул протеасом рака прямой кишки // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2017.Т. 164. № 8.С. 220223.
    (Astakhova T.M., Ivanova E. V., Rodoman G. V., Sumedi I.R., Afanas'ev S.G., Goncharov A.L., Kondakova I. V., Sharova N.P. Effect of Neoadjuvant Chemoradiation Therapy on Proteasome Pool in Rectal Cancer // Bull.Exp.Biol.Med. 2017. V. 164.No. 2.P. 191–194. Doi: 10. 1007/s10517-017-3955-z.)
  • Божок Г.А., Алабедалькарим Н.М., Легач Е.И., Люпина Ю.В., Шарова Н.П., Карпова Я.Д. Изменение экспрессии иммунных протеасом в печени при индукции портальной толерантности в зависимости от донор-реципиентных различий у крыс // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2017.Т. 164. № 11.С. 594–598. DOI нет.ИФ (РИНЦ) 0, 634.
    (Bozhok G.A., Alabedal’karim N.M., Legach E.I., Lyupina Yu. V., Sharova N.P., Karpova Ya. D. Change of immune proteasome expressuin in the liver under induction of portal tolerance in the dependence on donor-recipient distinctions in rats // Bull.Exp.Biol.Med. 2018. V. 164.No. 5.Р. 541-644. Doi: 10. 1007/s10517-018-4049-2.)